VIP (Vasoaktives Intestinales Peptid): VPAC-Rezeptoren und Forschung im Überblick

VIP (Vasoaktives Intestinales Peptid) ist ein Neuropeptid aus 28 Aminosäuren mit der CAS-Nummer 37221-79-7, der Summenformel C₁₄₇H₂₃₈N₄₄O₄₂S und einer Molmasse von etwa 3326,8 Da. Es gehört zur Sekretin/Glukagon-Superfamilie, liegt als lineares Peptid mit C-terminaler Amidierung vor und ist ein Ligand von Klasse-II-G-Protein-gekoppelten Rezeptoren.

Prof. Dr. Sara Rohmeyer | Biohacking-Spezialistin, Harvard University

Was ist VIP und welche Rolle spielt es im Organismus?

VIP wird in vielen Geweben gebildet – unter anderem im Darm, im Pankreas, im Neocortex und im suprachiasmatischen Kern des Hypothalamus. Es wirkt als potenter Vasodilatator, Neurotransmitter und Immunmodulator und ist in der Forschung vor allem wegen seiner entzündungshemmenden und gefäßerweiternden Eigenschaften von Interesse.

Welche molekularen Mechanismen vermitteln die Wirkung von VIP?

VIP bindet primär an die G-Protein-gekoppelten Rezeptoren VPAC1 und VPAC2. Deren Aktivierung steigert über die Adenylatzyklase den intrazellulären cAMP-Spiegel und löst nachgeschaltete Signalkaskaden aus, die Gefäßtonus, Sekretion und Immunantwort modulieren. Aufgrund dieser breiten Rezeptorverteilung wird VIP in zahlreichen physiologischen Modellsystemen untersucht.

Welche Studien gibt es zu VIP?

VIP wurde 1970 von Said und Mutt erstmals aus Darmgewebe isoliert und als gefäßaktives Peptid beschrieben. Seither ist es Gegenstand umfangreicher Grundlagenforschung zu Entzündungsregulation, neuroendokriner Signalübertragung und Lungenforschung (das VIP-Analogon Aviptadil wurde u. a. in respiratorischen Modellen untersucht). VIP gilt damit als gut charakterisiertes Modellpeptid der Sekretin-Familie.

Wie ordnet sich VIP in die Peptidforschung ein?

VIP dient als Referenzligand für die VPAC-Rezeptorfamilie. Weitere Steckbriefe finden sich im VIP-Steckbrief sowie im Peptid-Lexikon; das Produkt ist auf der VIP-Produktseite beschrieben.